User:Ventus55/Heinz Decker

From WikiProjectMed
Jump to navigation Jump to search

Heinz Decker (born 27 November 1950 in Regensburg) is a German biophysicist and professor for molecular biophysics at the University of Mainz. He is known for his works in the field of Hemocyanin .

Biography

Heinz Decker studied biology and physics at the Ludwig Maximilian University of Munich (LMU) 1971-76. There he was promoted to Doctor of Natural Sciences in 1981.Visits abroad followed at the Department of Chemistry and Biochemistry at the University of Colorado, Boulder and as a research assistant at the the School of Medicine, Saint Louis University 1982-84. In 1984 Decker was a scientific member at the Max Planck Institute for Medical Research, department of bioyphysics, Heidelberg, where he took over the project management for molecular physiology and biophysics in 1985. Since 1991 he was a scientific senior assistant at the institute for biology at the LMU Munich, where he was habilitated in 1989. He was appointed professor at the Institute for Zoology at the University of Veterinary Medicine Hanover in 1993. He was also a visiting professor at the University of Padova in 1994. In 1995 Decker was appointed full professor for molecular biophysics at the Unversity of Mainz, where he is head of the institute since. He spent research semesters at the Oregon Institute of Marine Biology, University of Oregon, at the University of Padua and in 2006 at the Marine Biology Laboratory Woods Hole, Massachusetts.

Scientific contribution

Deckers Forschungsinteresse gilt der Bedeutung des Sauerstoffs bei der Evolution des Lebens.[1] Dazu untersuchte er die Struktur, Funktion und Evolution von Typ3 Kupferproteinen und deren nanotechnologische sowie immunologische Anwendung.[2][3][4] Zwei Proteingruppen sind von besonderer Bedeutung: a) der Sauerstofftransport durch Hämocyanine bei Arthropoden (Krebse, Spinnen, Skorpione etc.) und Mollusken (Schnecken, Muscheln etc.), b) die Enzyme Tyrosinase und Catecholoxidasen, die in allen Organismen von Bakterien bis zum Menschen vorkommen und verschiedene biologische Funktionen haben. Sie starten die Synthese von Melanin, das für die Färbung unserer Haare und Haut, aber auch für die Braunfärbung von Obst, Pflanzen, Pilze und tierischen Organismen verantwortlich ist. Besondere Aufmerksamkeit erzeugt Decker mit seinen Vorstellungen zum Mechanismus des Ergrauens von Haaren[5] oder Albinismus.[6] Zudem ist Melanin oft Bestandteil der Immunantwort gegen pathogene Eindringle oder hilft beim Wundverschluss. Hämocyanine können auch zu Tyrosinasen und Catecholasen konvertiert werden. Decker lieferte wichtige Beiträge zu molekularen Mechanismen der Aktivierung und Katalyse dieser Typ 3 Kupferproteinfamilie.[7][8][9][10] Dazu bediente er sich verschiedener biophysikalischer Methoden.[11][12][13][14]

Um die Wechselwirkung der bis zu 160 Sauerstoffbindungszentren zu verstehen, arbeitete Decker während seiner Zeit bei Stanley Gill (Boulder, Colorado) am Nesting-Modell, das den Hierarchien in der Struktur kooperativer Proteinkomplexe Hierarchien allosterische Gleichgewichte zuordnet[15][16][17] und damit auch die Funktion anderer Proteinkomplexe wie extrazelluläre Hämoglobins[18]" und GroEL[19] beschreibt.

Ein junger Schwerpunkt ist die Aufklärung von Weinproteinen bzgl. deren Potenzials für Unverträglichkeitsreaktionen und Allergien sowie die Bedeutung für die Trubbildung.[20][21][22]

Zusammen mit W. Weuffen entstand ein Buch über Thiocyanat.[23]

Research projects

Since 2002 Decker took part in several projects of the Federal Ministry of Education and Research (Germany), in projects of the Deutsche Forschungsgemeinschaft , in projects of the European Cooperation in Science and Technology (COST) and others.

Academic memberships in

Publications

Books

  • Weuffen W. and Decker H. (editors) (2004) Thiocyanat – ein bioaktives Ion mit orthomolekularem Charakter, I. S. M. H. Verlag, Sarow
  • Decker H. and van Holde K. (2011) Oxygen and the Evolution of Life. Springer Verlag, Heidelberg, Berlin 1st Edition., 2011, XI, 172 p., Hardcover, ISBN: 978-3- 642-13178-3
  • König H. and Decker H. (2012) Kulturgut Rebe und Wein. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 1st Edition, 242 p.. 200 Abb. in Farbe. Hardcover, ISBN: 978-3- 8274-2886-8

Articles

External links

Univ. Prof. Dr. Heinz Decker, Institutsseite

Wie die grauen Haare verschwinden sollen. DIE WELT 2.11. 2014

Wir ergrauen nicht einfach, wir oxidieren. derStandard.at 25.2. 2009

Weinunverträglichkeit: Schnaps- oder Schnupfennase? SPIEGEL ONLINE 10. 2. 2013

Could you be allergic to wine? NBC NEWS 23.07. 2012

References

  1. ^ Decker H. and van Holde K. (2011) Oxygen and the Evolution of Life. Springer Verlag, Heidelberg, Berlin 1st Edition, 2011, XI, 172 p., Hardcover, ISBN: 978-3-642-13178-3
  2. ^ Markl J. and H. Decker (1992). Molecular structure of arthropodan hemocyanins. Advances in Comparative and Environmental Physiology 13:325-376
  3. ^ van Holde K., Miller K. I.; Decker H. (2001) Hemocyanin and invertebrate evolution. J. Biol. Chem. 276: 15563-15566
  4. ^ Decker H., Rimke T. (1998) Two different functions of one active site: Binding oxygen and phenoloxidase activity of hemocyanin of tarantula hemocyanin. J.Biol. Chem. 273:25889-25892
  5. ^ Wood J M, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H., Spencer JD, Hasse S, Thornton J, Shalbaf M, Paus R and Schallreuter K U (2009) Senile hair greying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair colour by blunting methionine sulfoxide repair. FASEB J. 23: 2065-2075
  6. ^ 14)Schweikardt T, Olivares C., Solano F., Jaenicke E., Garcia-Borron JC, Decker H (2007) A 3D model of mammalian tyrosinase active site accounting for loss of function mutations, Pigment Cell research, 20:394-401
  7. ^ Rolff M., Schottenheim J., Decker H., Tuczek F. (2011) Copper-O2 reactivity of tyrosinase models towards external monophenolic substrates: molecular mechanism and comparison with the enzyme. Chemical Society Reviews 40:4077-4098
  8. ^ Decker H., Schweikardt T., Tuczek F (2006) The first crystal structure of tyrosinase: all questions answered? Highlight in Angewandte Chemie Engl Ed., 45: 4546 – 4550
  9. ^ Decker H., R. Dillinger, Tuczek F. (2000) How does tyrosinase work? Recent insights from model chemistry and structural biology. Angewandte Chemie Int. Ed. 39:1587-1591
  10. ^ Decker H., Tuczek F. (2000) Phenoloxidase activity of hemocyanins: Activation, substrate orientation and molecular mechanism. Trends in Biochem. Sci. 25:392-397
  11. ^ Hartmann H., A. Bongers, H. Decker (2004) Monte Carlo based reconstruction of keyhole limpet hemocyanin type 1 (KLH1): Small angle X-ray scattering reveals oxygen dependent conformational change of the surface J. Biol. Chem. 279, 2841-2845
  12. ^ Lippitz M., Erker W,. Decker H., van Holde K., Basche T. (2002) Two-photon spectroscopy and microscopy of tryptophan containing single proteins Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 2772-7
  13. ^ Jaenicke E, Pairet B, Hartmann H, Decker H. (2012) Crystallization and preliminary analysis of crystals of the 24-meric hemocyanin of the emperor scorpion (Pandinus imperator). PLoS One. 2012;7(3):e32548. Epub 2012 Mar 5
  14. ^ Cong Y., Ludtke S.J., Woolford D. S. A., Khant H. A., Chiu W., Schweikardt T., Decker H. (2009) SDS induced conformational change of scorpion hemocyanin as revealed by electron cryo-microscopy at 8 Å resolution, Structure 17:749-758
  15. ^ Robert C.H., H. Decker, B. Richey, S.J. Gill and J. Wyman (1987). Nesting: Hierarchies of allosteric interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. (USA) 84:1891-1895
  16. ^ Decker H., Sterner R. (1990). Nested allostery of Arthropodan hemocyanin (Eurypelma californicum and Homarus americanus): The role of the protons. J. Mol. Biol. 211:281-293
  17. ^ Sterner R.,Decker H. (1994). Inversion of the Bohr effect during oxygen binding to a giant tarantula hemocyanin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:4835-4839
  18. ^ Hellmann, N., Weber, R., Decker, H. (2003) Nested allosteric interactions in extracellular haemoglobin of the leech Macrobdella decora. J. Biol. Chem. 278:44355-60
  19. ^ Hellmann N., Decker H. (2002) Nested MWC model describes hydrolysis of GroEL without assuming negative cooperativity in binding BBA - Proteins and Proteomics 1599: 45-55
  20. ^ Wigand P., Blettner M., Saloga J., Decker H. (2012) Prevalence of wine intolerance: results of a survey from Mainz, Germany. Dtsches Ärztebl. Intl. 109:437-444
  21. ^ Fronk P., Blettner M., Decker H. (2013) Self-reported consumption of wine and other alcoholic beverages in a German wine area, Intl J. Wine Research 5: 27–37
  22. ^ König H. & Decker H. (Herausgeber, 2012) Kulturgut Rebe und Wein. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, 1st Edition, ISBN: 978-3- 8274-2886-8
  23. ^ Weuffen W. & Decker H. (Herausgeber, 2004) Thiocyanat – ein bioaktives Ion mit orthomolekularem Charakter, I. S. M. H. Verlag, Sarow 2004, ISBN 3-934043-06-2
Retrieved from "https://mdwiki.org/wiki/User:Ventus55/Heinz_Decker"